抗体重链和轻链:轻链分子量约为25 000,由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两种,分别为kappa(κ)链和lambda(λ)链。据此,可将Ig分为两型(type),即κ型和λ型。一个Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。不同类Ig既存在κ型,也存在λ型。同一个体内可同时存在κ型和λ型的Ig分子,不同种属生物体内两型轻链的比例不同。正常人血清Ig的κ:λ约为2:1,而在小鼠则为20:1。Ig的κ与λ的比例异常可以反映免疫系统的异常。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异,又可将λ链分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型(subtype)。单克隆抗体可以用于调理病毒传染。武汉PRR11多克隆抗体哪家好
抗体的分类:1、免疫球蛋白可分为两种类型:(1)分泌性免疫球蛋白:存在于血清、体液以及分泌液中,具有抗体的各种功能。(2)膜型免疫球蛋白:位于B淋巴细胞的表面,即膜表面免疫球蛋白(mIg),是B淋巴细胞的抗原识别受体(BCR)。2、根据所对应的抗原分:3、根据有无抗原刺激分:4、根据与抗原反应的性质分:5、根据抗原性分:免疫球蛋白的理化性质;免疫球蛋白是多链糖蛋白,具有蛋白质的通性,对物理及化学因素敏感,不耐热,在60~70℃时即被破坏,能被多种蛋白水解酶裂解破坏,可在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀。因此,通常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体。山东异种抗体研发制造多克隆抗体适用于各种实验和临床应用,如免疫染色、免疫印迹、流式细胞术等。
由杂交瘤单细胞克隆所产生的单克隆抗体只能特异性地与抗原分子上的一个抗原决定簇结合,抗体成分均一,抗体的结构、氨基酸顺序、特异性等都是一致的,且在培养过程中只要不发生变异,不同时间内分泌的抗体都能保持同样的结构和功能。用这种技术可按需要生产大量很纯的单一抗体,这些是用普通血清学方法所不能达到的。单克隆抗体的发展经历了鼠源性单克隆抗体、嵌合性单克隆抗体、人源化单克隆抗体和全人源单克隆抗体四个阶段。特别是全人源单克隆抗体,其可变区和恒定区都是人源的,这类抗体药物具有高亲和力、高特异性、几乎没有毒副作用等优点,克服了动物源抗体及嵌合抗体的各种缺点,成为调理性抗体药物发展的必然趋势;
抗体铰链区:铰链区(hinge region)位于CH1与CH2之间,富含脯氨酸,易伸展弯曲,从而改变抗原结合部位之间的距离,有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。铰链区易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解,产生不同的水解片段。不同类Ig的铰链区不尽相同,例如人IgGl、IgG2、IgG4和IgA的铰链区较短,IgG3和IgD的铰链区较长,而IgM和IgE无铰链区。结构域:Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain),每个结构域行使其相应的功能。多克隆抗体可以用于调理某些疾病,如自身免疫性疾病等。
抗体水解片段:在一定条件下,Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是很常用的两种Ig蛋白水解酶,并可籍此研究Ig的结构和功能,分离和纯化特定的12多肽片段。木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端,可将Ig裂解为两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段(fragment antigenbinding,Fab),由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价,可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应;Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable,Fc),由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性,是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。单克隆抗体的研究有助于解决药物抗性的问题。山东异种抗体研发制造
多克隆抗体的结合位点通常存在多种结合位点,可以有不同的结合特异性。武汉PRR11多克隆抗体哪家好
抗体IgG可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合,产生不同的生物学作用。调理作用(opsonization)指IgG抗体(特别是IgG1和IgG3)的Fc段与中性粒细胞、巨噬细胞表面相应的Fc受体结合,从而增强吞噬细胞的吞噬作用。例如,细菌特异性的IgG抗体可通过其Fab段与相应的细菌抗原结合后,以其Fc段与巨噬细胞或中性粒细胞表面相应的Fc受体结合,通过IgG的Fab段和Fc段的“桥联”作用,促进吞噬细胞对细菌的吞噬。抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC)指具E有杀伤活性的细胞(如NK细胞)通过其表面的Fc受体识别包被于靶细胞表面抗原(如病毒感染细胞或肿瘤细胞)上的抗体的Fc段,直接杀伤靶细胞。NK细胞是介导ADCC的主要细胞。抗体与靶细胞上的抗原结合是特异性的,而表达Fc受体细胞的杀伤作用是非特异性的 。武汉PRR11多克隆抗体哪家好