19世纪后期,Von Behring及其同事Kitasato研究发现,用白喉或破伤风免疫动物后可产生具有中和有害素作用的物质,称之为antitoxin,随后引入“抗体”一词来泛指抗有害素类物质。抗体(antibody,Ab)是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白,主要存在于血清等体液中,是介导体液免疫的重要效应分子,能与相应抗原特异性结合,发挥免疫功能。1937年,Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分,并发现抗体主要存在于γ区,因此抗体又被称为γ球蛋白。单克隆抗体的生产过程需要大量的细胞培养和纯化步骤。南京IgD抗体供应商
抗体基本结构:经x线晶体衍射结构分析发现,Ig由四条多肽链组成,各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构,称为Ig单体,是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链,其中,分子量较大的两条链称为重链(heavy chain,H),而分子量较小的两条链称为轻链(Light chain,L)。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000~75 000,由450~550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同,其抗原性也不同。自身抗体价格单克隆抗体在流感疫苗的生产中起到了重要作用。
抗体特性和功能:IgA分为两型:血清型为单体,主要存在于血清中,只占血清Ig总量的10%~15%;分泌型IgA(secretory IgA,SIgA)为二聚体,由J链连接,含内皮细胞合成的分泌片,经分泌性上皮细胞分泌至外分泌液中。SIgA合成和分泌的部位在肠道、呼吸道、乳腺、唾液腺和泪腺,因此主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、唾液和泪液。SIgA是外分泌液中主要的抗体类别,参与黏膜局部免疫,通过与相应病原微生物结合,阻止病原体黏附到细胞表面,在局部抗传染中发挥重要作用。SIgA在黏膜表面也有中和有害素的作用。新生儿易患呼吸道、胃肠道传染可能与IgA合成不足有关。婴儿可从母亲初乳中获得SIgA,这是一种重要的自然被动免疫过程;
抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易传染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外 源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在, 每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。单克隆抗体可以高度特异性地与特定抗原结合。
抗体可变区:重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域,称为高变区(hypervariable region,HVR)或互补决定区(complementarity determining region,CDR), 包括HVR1(CDR1)、HVR2(CDR2)和HVR3(CDR3),其中,HVR3(CDR3)变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3个高变区分别位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位(antigen-binding site),决定抗体的特异性,是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中,CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守,称为骨架区(framework region,FR)。VH或VL各有四个骨架区,分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。单克隆抗体可以用于调理病毒传染。成都IgD抗体试剂
单克隆抗体是通过从单个抗体细胞中获得的抗体产生的。南京IgD抗体供应商
抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期,人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年,Kohler和Milstein建立了单克隆抗体(monoclonai antibody,mAb)技术,使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而,鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体(human anti-mouseantibody,HAMA)很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来,随着分子生物学的发展,人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。南京IgD抗体供应商