专业抗体研发团队

IgE抗体是人体内非常重要的一类免疫球蛋白，在正常情况下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一种。但在病理情况下，如过敏性疾病，或寄生虫传染时，IgE水平可明显升高。在过敏性疾病时，IgE可与致敏原结合，进而再与肥大细胞，或嗜碱性粒细胞表面相应的受体结合，即可引起上述细胞脱颗粒，释放白三烯和组胺类的物质，从而引起临床上过敏反应。在寄生虫传染时，IgE可与抗原结合，进而再与嗜酸性粒细胞表面相应的受体结合。嗜酸性粒细胞活化后，通过ADCC的作用，可对寄生虫进行吞噬。除外，还有病理情况，如浆细胞瘤，即血液科较常见的多发性骨髓瘤，可出现IgE水平的升高，这时应完善血尿、免疫固定电泳，判断患者是否存在单克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系统的疾病。多克隆抗体可以通过融合细胞和单克隆化技术转变为单克隆抗体。专业抗体研发团队

抗体介导I型超敏反应。IgE为亲细胞抗体，可通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的IgE高亲和力Fc受体结合，使其致敏。当相同的变应原再次进入机体时，可以直接与致敏靶细胞表面的特异性IgE结合，促使这些细胞合成和释放生物活性物质，引起I型超敏反应。在人类，lgG是能够通过胎盘的抗体。胎盘母体一侧的滋养层细胞可表达一种特异性的IgG输送蛋白，称为FcRn。IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。IgG穿过胎盘的作用在于这是一种重要的自然被动免疫机制，对于新生儿抗传染具有重要意义。另外，sigA可通过呼吸道和消化道的黏膜，在黏膜局部免疫中发挥重要的免疫防御作用。杭州多克隆抗体试剂单克隆抗体在恶性症调理中具有潜在的应用价值。

单克隆抗体（monoclonal antibody，Mab）技术是20世纪免疫学技术的一项里程碑式突破。该技术将免疫小鼠的B淋巴细胞与小鼠骨髓瘤细胞融合生成杂交瘤细胞，这种杂交瘤细胞核内含有双亲细胞的染色体，继承了亲代细胞的特征。它既具有瘤细胞在体外培养中迅速增殖的能力，又具备免疫脾细胞合成和分泌特异性抗体的特性。随后用适当方法把杂交瘤细胞分离出来，进行单个细胞培养，使之大量繁殖，在培养液中形成单个杂交瘤细胞的克隆（也称细胞系）。由于每个B淋巴细胞只有合成一种抗体的遗传基因，所以单个杂交腐细胞的克隆也只能产生一种专一性抗体，即单克隆抗体。这种制备产生单克隆抗体的技术被称为单克隆抗体技术；

抗体重链和轻链：重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。据此，可将抗体分为5类（class），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的Ig具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类（subclass）。例如，人IgG可分为四个亚类，包括IgG1、IgG2、IgG3和IgG4；人IgA可分为IgA1和IgA2两个亚类。多克隆抗体具有较高的多样性，可以覆盖更普遍的抗原特异性。

抗体结构域：轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层（anti-parallel β sheet）构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin folding）。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。单克隆抗体的制备方法包括杂交瘤技术和免疫原法。南京IgE抗体试剂

多克隆抗体可以通过亲和层析或凝集素亲和纯化方法进行纯化，以获得较高纯度的抗体。专业抗体研发团队

抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。专业抗体研发团队